3. Proteínas: requerimiento, estructura

Requerimiento nutricional

La cantidad de proteínas que requiere el organismo diariamente es un tema controvertido, pues depende de varios factores, entre ellos la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto.  Todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico.  El estado de salud del intestino o de los riñones, puede hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina.

Si la ingesta de proteínas es del tipo “incompletas”, las necesidades de requerimiento serán aún mayores.  Se recomiendan entre 40 y 60 gramos de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud recomienda un valor de 0.8 gramos por kilogramo de peso y día, que corresponde entre un 12 – 15% total del consumo total diario. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. 

Para comprender la estructura de las proteínas es frecuente clasificarlas en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente: 

1. Estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas, está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados a través de enlaces peptídicos.  Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal y la UIQPA indica que el orden de escritura siempre será desde el grupo alfa amino-terminal hasta el grupo omega carboxi-terminal.

 2. Estructura secundaria es el plegamiento regular que existe entre residuos de aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica, adoptando nuevas conformaciones tridimensionales debido a la formación de enlaces de hidrógeno entre los radicales laterales de aminoácidos cercanos en la cadena.

La estructura se estabiliza por los enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos amino y carboxilo del esqueleto polipeptídico de cadenas adyacentes.

Gracias a la capacidad de giro beta que tienen los aminoácidos a través de su enlace peptídico, la secuencia lineal se enrolla al rededor de un eje de simetría adoptando una disposición muy estable en forma de espiral, las hélices alfa y beta, se conectan entre sí por medio de los giros beta,  la hélice de colágeno que se encuentra en tendones y tejido conectivo particularmente rígida, así como las láminas beta o plegadas que adoptan una estructura en zigzag o acordeón asociandose entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno entre las distintas cadenas.

3. Estructura terciaria es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las proteínas globulares. La estructura terciaria posee cantidades variables de hélices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar. Se realiza de manera que los aminoácidos no polares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Pueden formarse dependiendo de las interacciones entre los grupos R, proteínas globulares o proteínas fibrosas. Las primeras forman una especie de ovillo, que le permite ser disuelto en agua. Las fibrosas tienen una forma más alargada, siendo insolubles en agua.

4. Estructura cuaternaria la proteína debe estar formada por más de una cadena polipeptídica (proteínas oligoméricas) y cada una de estas cadenas recibe el nombre de protómero o subunidad. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas; covalentes y no covalentes. 

Concluyendo: En la formación de las estructuras, las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. Una proteína recién sintetizada posee solamente estructura primaria, que se va enrollando parcialmente en regiones de forma regular dando lugar a la estructura secundaria, éstas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica denominada estructura terciaria para que sea plenamente funcional debe desplegarse correctamente en una forma tridimensional única y puede desplegarse por sí misma o bien gracias a la acción de otras proteínas para adoptar la forma cuaternaria, aunque no todas las proteínas la adquieren.

 

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.- La función de las proteínas depende de la conformación que tienen y viene determinada por la secuencia de aminoácidos.  

 Al organizarse una proteína se manifiesta de formas diferentes que presentan disposiciones características en determinadas condiciones fisiológicas, pero al cambiar el entorno fisiológico como temperatura, acidez, alcalinidad, presencia de alcohol o urea; pierden el tipo de conformación original, sus funciones  óptimas y sus propiedades físicas y químicas, las consecuencias inmediatas que ocurren son la disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación; la pérdida de todas sus funciones biológicas y la alteración de sus propiedades hidrodinámicas. Ejemplo de ello es al cocinar un huevo o al hervir la leche y dejarla enfriar cuando se forma la nata en ella.

El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos.  La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación.

Cuando el cambio de estructura llega a ser reversible, el proceso se llama renaturalización.  Un ejemplo de ello se puede observar en el tratamiento denominado hemodiálisis donde la sangre del paciente se pasa a través de una maquinaria externa (circuito de diálisis), a una membrana semipermeable de la máquina, con el fin de separar sales que el organismo enfermo ya no puede hacerlo, la máquina extrae cierta cantidad de sangre que debe cambiarse por el líquido de reposición, la máquina limpia entonces la sangre y ya limpia regresa al cuerpo vía el circuito.  Al dializar el exceso de sales, las subunidades separadas de la hemoglobina se han reasociado y la proteína se ha renaturalizado volviendo a ser plenamente activa para seguir trabajando en el organismo.