4. Lípidos: Función Biológica, Metabolismo

Los lípidos desempeñan diferentes tipos de funciones

Función de reserva energética. Los triglicéridos son la principal reserva de energía de los animales ya que un gramo de grasa produce 9.3 kilocalorías/g en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que las proteínas y los glúcidos sólo producen 4.1 kilocalorías / gramo.

Función estructural. Los fosfolípidos los glucolípidos y el colesterol forman las bicapas lipídicas de las membranas celulares. Los triglicéridos del tejido adiposo recubren y proporcionan consistencia a los órganos  y protegen mecánicamente estructuras o son aislantes térmicos.

Función reguladora, hormonal o de comunicación celular. Las vitaminas liposolubles  son de naturaleza lipídica (terpenos, esteroides); las hormonas esteroides  regulan el metabolismo y las funciones de reproducción; los glucolípidos actúan como receptores de membrana; los eicosanoides poseen un papel destacado en la comunicación célular, inflamación, respuesta inmune, etc.

Función transportadora. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a las lipoproteínas.

Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.

METABOLISMO

Los ácidos grasos llegan inalterados al intestino delgado. Ahí por acción del jugo pancreático y la bilis son emulsificadas por ello presentan una mayor superficie, lo que facilita la acción de las lipasas. El efecto que se consigue con la acción conjunta de lipasas y jugo pancreático es el desdoblamiento de las grasas en ácidos grasos y glicerina que son absorbidos por la mucosa intestinal.

Posteriormente las grasas se vuelven a sintetizar y pasan en su mayor parte al sistema linfático y después al torrente sanguíneo. El resto de las grasas pasa al hígado mediante la vena porta y ahí son metabolizadas. La degradación de los ácidos grasos se lleva a cabo por eliminación de carbonos, de dos en dos, en el extremo que contiene el grupo carboxilo, lo que se conoce como beta oxidación porque el carbono donde se lleva a cabo la oxidación es precisamente el segundo carbono que se marca con la letra beta.

Los ácidos grasos insaturados linoleico, linolénico y araquidónico son indispensables en la dieta humana, ya que su deficiencia origina problemas de crecimiento y en la reproducción, además de problemas en la piel.

RENDIMIENTO ENERGÉTICO.-  Todos los ácidos grasos y los ésteres de glicerol son metabolizados de la misma manera. Los monoglicéridos, diglicéridos, y triglicéridos tienen 9 calorías por gramo, pero algunas etiquetas de nutrición ocultan las calorías de los mono- y diglicéridos alegando que la "grasa" consiste solamente de triglicéridos.

Dado que durante la β-oxidación la cadena de carbonos de los ácidos grasos se rompe en unidades de dos carbonos (unidas al coenzima A) y que cada ruptura produce una molécula de FADH₂ y una molécula de NADH + H⁺, es fácil calcular las moléculas de ATP generadas en la oxidación completa de un ácido graso. FADH₂ y NADH van a la cadena respiratoria y los acetil-CoA ingresan en el ciclo de Krebs donde generan GTP y más moléculas de FAD y NAD₂.

Para ejemplificar utilicemos como ejemplo el ácido palmítico, que es un ácido graso saturado de 16 carbonos, el rendimiento energético es el siguiente:

7 NADH que en la cadena respiratoria generan 2.5 ATP cada uno ..... 17.5

7 FADH₂ que en la cadena respiratoria generan 1.5 ATP cada uno .... 10.5

8 acetil-CoA que ingresan en el ciclo de Krebs y generan 10 ATP ...... 80

2 ATP menos, dados en la activación del ácido graso....................... - 2 ATP

Total .....................................................................................................     106 ATP

3. Lípidos: Funciones biológicas

Los fosfolípidos desempeñan uno de los papeles más importantes dentro de las células ya que están presentes en diferentes membranas (tanto plasmática como internas) y controlan el paso de sustancias tanto hacia el interior como el exterior de la célula,  confiriendo con ello muchas de sus propiedades biológicas.  Por su carácter antipático los fosfolípidos interaccionan con sustancias dispersas en el agua o lípidos para separar y aislar el medio interno del externo de la célula sin que pierda su capacidad de intercambiar materia.

GLUCOLÍPIDOS:  Los glucolípidos son esfingolípidos formados por una ceramida (esfingosina + ácido graso) unida a un glúcido, careciendo, por tanto, de grupo fosfato. Se localizan en la cara externa de la bicapa de las membranas celulares donde actúan de receptores.

Al igual que los fosfoesfingolípidos poseen ceramida, pero a diferencia de ellos, no tienen fosfato ni alcohol en su molécula. Se encuentran en las bicapas lipídicas de todas las membranas celulares y son especialmente abundantes en el tejido nervioso; el nombre de los dos tipos principales de glucolípidos manifiesta este hecho:

Cerebrósidos.- Son glucolípidos en los que la ceramida se une un monosacárido  (glucosa o galactosa) o a un oligosacárido.

Gangliósidos.- Son glucolípidos en los que la ceramida se une a un oligosacárido complejo en el que siempre existe ácido siálico.

LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES

Son aquellos que no poseen ácidos grasos en su molécula por tanto, no intervienen en reacciones de sponificación. Se clasifican en terpenos, esteriodes como el colesterol y prostaglandinas.

TERPENOS.-  Son derivados del hidrocarburo isopreno de cinco átomos de carbono (2-metil-1,3-butadieno). Su nombre proviene del aguarrás ("turpentine" en inglés, "terpentin" en alemán). 

La mayoría de los terpenos tienen estructuras multicíclicas.  Juegan un rol importante en la medicina tradicional y en los remedios herbolarios.  Los terpenos de las plantas son extensamente usados por sus cualidades aromáticas ya que constituyen un grupo importante de los aceites presentes en hojas, semillas, flores, madera, musgos, líquenes y algas.  En las plantas forman los pigmentos vegetales, las resinas y algunas  hormonas vegetales. Están presentes en las esencias del eucalipto, mentol, limoneno, geraniol, alcanfor, vainilla; en los sabores del clavo, jengibre, en el fitol que forma parte de la molécula de clorofila, las vitaminas A, K y E; los carotenoides que son pigmentos fotosintéticos de zanahorias, betabel, pimientos morrones, tomates, limones etc. y el caucho que se obtiene del árbol hevea brasiliensis. 

Algunos diterpenos que poseen actividades farmacológicas de aplicación a la terapéutica como las fitoalexinas utilizados como agentes anticancerígenos y la forskolina un compuesto usado para tratar el glaucoma.

 

ESTEROIDES

Los esteroides son lípidos no saponificables derivados del estradiol, que son cuatro anillos fusionados de carbono que posee diversos grupos funcionales (carbonilo, hidroxilo con carácter anfipático) por lo que la molécula tiene partes hidrofílicas e hidrofóbicas.

Entre los esteroides más destacados se encuentran los ácidos biliares, las hormonas sexuales, las corticosteroides, la vitamina D y el colesterol. El colesterol es el precursor de numerosos esteroides y es un componente más de la bicapa de las membranas celulares.  Esteroides Anabólicos son las substancias sintéticas basadas en hormonas sexuales masculinas (andrógenos) que promueven el crecimiento de músculos (efecto anabólico) así como también en desarrollo de las características sexuales masculinas (efecto andrógeno).  El abuso de los esteroides se ha diseminado tanto que hoy en día afecta el resultado de los eventos deportivos.

COLESTEROL

El colesterol se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma sanguíneo de los vertebrados. Se presenta en altas concentraciones en el hígado, médula espinal, páncreas y cerebro.  El nombre de colesterol procede del griego kole (bilis) y stereos (sólido), por haberse identificado por primera vez en los cálculos de la vesícula biliar término que solamente se conservó en el alemán Cholesterin. 
Abunda en las grasas de origen animal.  En su molécula se distingue una cabeza polar constituida por el grupo hidroxilo y una cola o porción apolar formada por el carbociclo de núcleos condensados y los sustituyentes alifáticos. 

A pesar de que algo de colesterol es necesario para la buena salud, el exceso de colesterol en la sangre puede aumentar el riesgo de sufrir un ataque al corazón o un derrame cerebral (embolia).

Coloquialmente se dice que existen dos formas de colesterol:  El colesterol LDL denominado colesterol ”malo”, que se deposita en las arterias y el colesterol HDL  llamado colesterol “bueno” que remueve el colesterol desde los tejidos hacia el hígado para su eliminación. Una persona saludable debe presentar niveles de colesterol total sanguíneo menores de 170 mg/dl ; los valores óptimos LDL son entre 100 mg/dl y 129 mg/dl y los niveles de HDL 50 mg/dl o mayores reduce significativamente el riesgo de tener enfermedades de corazón.  Un exceso de colesterol malo se deposita en las paredes de las arterias  produciendo ateroesclerosis que es una reacción inflamatoria que provoca una disminución en el diámetro arterial, hasta el punto de obstruirse, lo que genera según el territorio afectado un infarto de miocardio, un accidente cerebrovascular u otras manifestaciones de isquemia arterial.  La arterosclerosis se puede prevenir y tratar.

Si una persona tiene niveles de colesterol elevado, puede deberse a diferentes tipos de padecimientos como: alteraciones hereditarias, variación en el transporte sanguíneo, disminución en su eliminación, incremento en el consumo de alimentos con alto contenido grasas saturadas, enfermedades asociadas como diabetes hipotiroidismo, etc. estrés y sedentarismo.  Para evitar que esto ocurra, se debe seguir una rutina de estilo de vida: modificando los hábitos alimentarios, realizando un programa regular de actividad física al 65% de la frecuencia cardiaca de reposo por espacio de 25 o 30 min diarios, por ende controlar el peso corporal ya que el sobrepeso y la obesidad se asocian con niveles elevados de colesterol, por último, dejar de fumar.  

Para controlar el peso es necesario incluir en la alimentación, frutas y verduras pollo sin piel y pescados sobre todo salmón de 2 a 3 veces por semana, cortes de carne magra, lácteos y quesos descremados, debe evitarse fritos, embutidos y productos de salchichonería, nunca ingerir más de dos yemas de huevo por semana, limitar el consumo de grasas saturadas a <10% de la dieta, moderar la ingesta de aguacate, aceitunas, nueces, almendras, pistaches, reducir el consumo de sal < 6g/día, limitar el consumo de azúcar y se deben incorporar fibras de cereales y legumbres.

2. Lípidos: propiedades químicas

A) Una de las reacciones características de los ácidos grasos es la llamada reacción de ESTERIFICACIÓN mediante la cual un ácido graso se une a un alcohol mediante un enlace covalente, formando un éster y liberándose una molécula de agua.

     R₁-COOH + HOCH₂-R₂   -------------->    R₁-COO-CH₂-R₂ + H₂O

  Ácido graso    alcohol                                                   éster                    agua

 La reacción inversa a la esterificación es la saponificación

B) SAPONIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

Muchos ácidos grasos, reaccionan con bases fuertes, como la sosa (NaOH) o la potasa (KOH), produciendo sales sódicas o potásicas que reciben el nombre de jabones. A esta reacción se le denomina saponificación. Solamente son saponificables aquellos lípidos que poseen ácidos grasos en su estructura molecular

    R₁-COOH + NaOH  ------------------>      R₁-COONa   +   H₂O

    Ácido graso          sosa                                       Sal sódica (jabón)       agua

ACILGLICÉRIDOS  o ácilgliceroles
 Son lípidos simples formados por la esterificación de una, dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina también llamada glicerol. Reciben así mismo el nombre de glicéridos o grasas simples.  Según el número de ácidos grasos que sustituirán a los hidrógenos correspondientes a los grupos oxhidrilo de la molécula.  Se distinguen tres tipos de estos lípidos: los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso, los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos, los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos.  Los acilglicéridos al reaccionar con las bases fuertes dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón.

Los triglicéridos son los constituyentes principales de los aceites vegetales y las grasas animales, tienen densidades menores que el agua por lo que flotan sobre ella y pueden ser sólidos o líquidos a  temperatura ambiente.  Cuando son sólidos se les denomina "grasas", y cuando son líquidos se les llama "aceites". También se utiliza el nombre de triacilgliceroles, que son compuestos químicos que consisten de una molécula de glicerol y tres ácidos grasos.

Son compuestos apolares, por lo que son insolubles en agua y forman con ello grandes gotas esféricas en el citoplasma celular. 

Los niveles de triglicéridos en sangre, por sí solos no brindan datos suficientes sobre el riesgo de enfermedades coronarias sino que tiene que ser corroborada con las sub-fracciones de colesterol sérico (Colesterol HDL y LDL).   

La esterificación es de gran importancia, ya que es la reacción que emplean las células para fabricar sus grasas y acumularlas como sustancias de reserva; después pueden descomponerlas por la reacción inversa de hidrólisis, que es catalizada por las enzimas denominadas lipasas, que liberan el glicerol y los ácidos grasos para seguir descomponiéndolos y así obtener la energía requerida.  A las lipasas también se  les encuentra en los jugos digestivos de los animales. 

La acción detergente de los jabones se debe a su tendencia a formar micelas.  En la superficie, al contacto con el agua, quedan los extremos iónicos de la sal, grupos carboxilo ionizados, mientras las cadenas hidrofóbicas apolares se orientan hacia el centro, atrapando partículas insolubles, como restos de suciedad o gotas de grasa.

La principal función de los lípidos es la de servir de reserva energética a las células a las que suministran ácidos grasos como combustible, que proporcionan más energía que los glúcidos y las proteínas. También son impermeabilizantes y buenos aislantes térmicos en los animales, en cuyo tejido adiposo se acumulan. En algunos animales de ambientes muy fríos este tejido adquiere un gran desarrollo en su pelaje o en su plumaje, además es constituyente del panículo adiposo.

En la ingesta de alimentos normalmente se encuentra una combinación de ácidos grasos saturados e insaturados. Los ácidos grasos saturados son más difíciles de utilizar por el organismo, ya que sus posibilidades de combinarse con otras moléculas están limitadas por tener todos sus posibles puntos de enlace previamente utilizados o "saturados".  Esta dificultad para combinarse con otros compuestos hace que sea difícil romper sus moléculas en otras más pequeñas para que atraviesen las paredes de los capilares sanguíneos y las membranas celulares. Es por ello que en determinadas condiciones los triglicéridos pueden acumularse formando placas en el interior de las arterias, condición que recibe el nombre de arterioesclerosis.

 CÉRIDOS  

Las ceras son moléculas que se obtienen por esterificación de un ácido graso con un alcohol monovalente lineal de cadena larga. Ej. cera de abeja. Son sustancias altamente insolubles en medios acuosos y a temperatura ambiente se presentan sólidas y duras. En los animales las podemos encontrar en la superficie del cuerpo, piel, plumas, cutícula, etc. En los vegetales, las ceras recubren en la epidermis de frutos, tallos, junto con la cutícula o la suberina, que evitan la pérdida de agua por evaporación.

B)  LÍPIDOS COMPLEJOS: 

Al igual que los lípidos son saponificables pueden contener fósforo (P), azufre (S), nitrógeno (N) u otras moléculas como la de carbohidratos.

FOSFOLÍPIDOS.-  Están formados por cadenas de ácidos grasos unidos a un glicerol que contiene un grupo fosfato en su carbono.  Este fosfato generalmente contiene otro grupo polar que frecuentemente contiene un átomo de nitrógeno con carga eléctrica positiva presentando así características anfipáticas.  Al derivarse de la glicerina recibien el nombre de fosfoglicéridos y al producirse de la esfingosina adquieren el nombre de esfingolípidos.

 

1. Lípidos: estructura, clasificación

Son un grupo de sustancias heterogéneas que tienen como característica principal el ser hidrofóbicas (insolubles en agua) pero solubles en solventes orgánicos no polares como éter, bencina, alcohol, benceno y  cloroformo.  Son untuosos tacto (resbaladizos), tienen brillo graso y menor densidad que el agua por lo que flotan en ella.

 Son una fuente importante de energía, por lo que son indispensables en la dieta. En los países en vías de desarrollo las grasas aportan entre un 8 y 10% del consumo energético total, la OMS recomienda entre un 20 – 25% del total de ingesta; mientras que en algunos países industrializados llega a ser hasta 36%. Ordinariamente los lípidos reciben de forma incorrecta el nombre de grasas, ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales.

Los más abundantes son las grasas, que puede ser de origen animal o vegetal.

ESTRUCTURA

Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por carbono (C) e hidrógeno (H) y en menor medida oxígeno (O), aunque también pueden contener fósforo (P), azufre (S) y nitrógeno (N).

Tienen carácter anfipático, ya que los ácidos grasos tienen dos zonas diferentes; el grupo carboxilo es polar y la zona de la cadena hidrocarbonada es no polar, que tiende a establecer enlaces de Van der Waals con otras cadenas semejantes.  El tamaño de la cadena saturada es el responsable de la insolubilidad en agua de estas moléculas en un medio acuoso tienden a dispersarse en forma de láminas o micelas (monocapa o bicapa), de modo que constituyen emulsiones.  Aquí las zonas polares establecen los puentes de hidrógeno con el agua y los no polares se alejan de esta.  La zona polar es zona hidrófila o lipófoba (soluble en agua) y la zona no polar es la zona lipófila o hidrófoba (repele el agua). 

 CLASIFICACIÓN:

 

Resulta difícil definirlos químicamente, ya que forman un grupo muy heterogéneo.

Los lípidos se clasifican en tres grupos, atendiendo a su composición química:

1.  Con ácidos grasos denominados lípidos saponificables (formación de jabón), a su vez pueden ser: A) Simples: integrados solo por C, H y O. Se incluyen los propios ácidos grasos, acilglicéridos y céridos.  B) Complejos: además de C, H y O, contienen átomos de P, N o S. Se les suele llamar lípidos de membrana ya que forman parte esencial de las membranas celulares. Aquí se incluyen los fosfolípidos y glucolípidos.

2. Lípidos no saponificables: No sufren de hidrólisis alcalina ya que carecen de ácidos grasos en su molécula.  Son los isoprenoides, esteroides y prostaglandinas.

3.  Lípidos conjugados: lípidos de los grupos anteriores unidos a otras sustancias.

SAPONIFICABLES SIMPLES: Ácidos grasos.

Los ácidos grasos en estado libre son muy raros en la naturaleza, la inmensa mayoría se encuentran formando parte de otros lípidos, de los que se obtienen por hidrólisis ácida o enzimática de los lípidos saponificables.  Químicamente son cadenas hidrocarbonadas de número variable de átomos de carbono en cuyo extremo hay un grupo carboxílico. Pueden ser: saturados cuando todos los carbonos tienen sus valencias ocupadas por hidrógeno y a temperatura ambiente tienen consistencia de grasa sólida como la manteca de cerdo, en este tipo de molécula es mayor el número de enlaces de Van del Waals que hay que romper y el punto de fusión es más alto. 

Los ácidos grasos insaturados y poliinsaturados presentan respectivamente uno o varios dobles enlaces entre los carbonos, la presencia de los dobles enlaces reduce el punto de fusión ya que los enlaces de Van der Waals son escasos.  Por tanto, los dobles enlaces a temperatura ambiente son fácilmente identificables, ya que su punto de fusión es menor que en el resto de los ácidos grasos, dándoles una consistencia líquida, como el aceite de oliva. En la siguiente tabla se pueden observar los puntos de fusión de algunos ácidos grasos. En ella se advierte que en los ácidos grasos saturados, mientras mayor sea el número de carbonos, mayor es su punto de fusión, es decir, son sólidos a temperatura ambiente, en cambio algunos ácidos grasos insaturados tienen puntos de fusión negativos, lo que indica que son líquidos a tempertura ambiente y algunos aún congelados, siguen siendo líquidos.

Por comodidad, la cadena hidrocarbonada de los ácidos grasos se representa como una simple línea de zigzag, mientras que la cadena de los ácidos grasos insaturados al tener dobles enlaces adoptan en el espacio las apariciones diferentes vueltas o codos en el zigzag.

5. Proteínas: Códigos de tres y una letra de aminoácidos

Lista de los códigos utilizados para las proteínas. Algunos autores en diferentes ocasiones utilizan tres letras para indicar la secuencia de aminoácidos. En otros casos solamente se observa la secuencia especificada con una sola letra.

Una vez que se comprende el código de las proteínas se puede leer fácilmente su secuencia.

4. Proteínas: clasificación, funciones biológicas

Según su forma (estructurales):

a) Fibrosas (insolubles): presentan cadenas polipeptídicas largas de forma filamentosa o alargada y una estructura secundaria atípica. Confieren fuerza y elasticidad a la molécula. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina (cabello, uñas, piel), colágeno (tejido conectivo, tendones) y elastina (tejido conectivo elástico). 

b) Globulares (solubles): Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua, tienen funciones dinámicas como las enzimas, inmunoglobulinas, y proteínas de transporte (hemoglobina).  Suelen presentar giros alfa. 
Insulina (hormona reguladora de la glucosa en sangre), mioglobina (transporte de oxígeno), ribonucleasa (controla la síntesis de RNA)  Éste tipo de proteína realiza la mayor parte del trabajo químico de la célula (síntesis, metabólico, transporte etc). La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.  c) Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química:  a) Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).  b) Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

 ALGUNAS FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS.

Enzimas (catalizadores biológicos)

Hormonas (insulina)

Proteínas protectoras (anticuerpos)

Proteínas de almacenamiento (caseína)

Proteínas estructurales (queratina, elastina)

Proteínas de transporte (hemoglobina) 

La importancia de las proteínas consiste tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan en los procesos biológicos, como en la calidad de este tipo de funciones.  Puesto que existe un gran número de posibilidades para estructurar una proteína, también existe una amplia variedad de funciones.

Función estructural. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y por ende de todo el organismo. El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo, forman las fibras colágenas y elásticas que representan aproximadamente un 30% de la proteína total del cuerpo aunque tiene muy poco valor alimenticio, respectivamente la queratina es constituyente de uñas, cabello, pelo de animales, escamas de los reptiles, plumas de las aves. En las células del sistema musculoesquelético la actina y miosina inducen deslizamientos entre los sarcómeros provocando las contracciones musculares.  Otras proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc., o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

Función reguladora u hormonal. Algunas hormonas son también proteínas. Las hormonas son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la sangre para que puedan actuar sobre otras células del organismo. Por ejemplo la insulina, la vasopresina, la oxitocina, la tiroxina, la hormona del crecimiento, etc.

La insulina es necesaria para aprovechar los azúcares en el organismo, sin ella la concentración de azúcares aumenta en sangre desencadenando la diabetes mellitus que afecta actualmente a buena parte de la población mundial.  La vasopresina regula la absorción de agua en el riñón.  La oxitocina regula la secreción de leche materna, produce contracciones del útero al momento del parto y algunas actitudes relacionadas con el afecto y cuidado de la descendencia.

Función defensiva e inmunológica. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre que desempeñan funciones protectoras en el organismo ya que reconocen moléculas u organismos extraños, y cuando se unen a ellos facilitan su destrucción debido al sistema inmunitario. Estas proteínas son anticuerpos, se forman como respuesta del organismo a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan. En algunos insectos se forman toxinas que son sus proteínas de defensa, pero que pueden llegar a causar la  muerte de los organismos que sufren sus consecuencias.  Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

Función de reparación. Cuando el organismo sufre alguna herida, solo puede repararla si cuenta con las proteínas necesarias de reparación en la escala de lo pequeño.  Si existe una hemorragia, las proteínas participan en el proceso de la coagulación frenando la pérdida de sangre, produciendo fibrinógeno, fibrina y finalmente un coágulo. Cuando los procesos de reparación se desequilibran, las células pueden funcionar mal, morir o producir enfermedades como diabetes, Parkinson cáncer.

Función de transporte. Algunas de las proteínas encargadas de los transportadores son: la hemoglobina que transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados, la mioglobina transporta oxígeno en los músculos, las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre los citocromos transportan electrones.

Función de reserva energética. Las proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía necesaria para la movilización del organismo en sistemas y músculos.

METABOLISMO

Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos, así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno metabólicamente útil.  Las proteínas que se ingieren a través de los alimentos se degradan en aminoácidos libres, y con éstos, se forman las proteínas propias de cada organismo. 

La digestión de las proteínas, que se ve favorecida por el cocinado de los alimentos aunque al ingerirlas llegan inalterables al estómago, luego por la acción del ácido clorhídrico, sufren una desnaturalización, estirando las moléculas enrolladas y facilitando así la acción de las hidrolasas proteolíticas.  La primera en actuar el la pepsina que es la proteasa responsable del desdoblamiento de proteínas. Su acción consiste en el ataque a pocos enlaces peptídicos para producir peptonas.  Las peptonas sufren el desdoblamiento en el intestino donde actúan tres enzimas pancreáticas: tripsina, quimotripsina y procinasa.

La degradación provocada, llega hasta el desdoblamiento de algunos péptidos y aminoácidos.  Finalmente actúa el jugo intestinal por medio de la enzima tripsina para liberar así los aminoácidos que serán absorbidos por las vellosidades intestinales mediante mecanismos de transporte activo que consume ATP y la presencia de iones sodio.  Continúa en el duodeno con la acción conjunta de los jugos pancreáticos e intestinales, reduciéndose a aminoácidos. Estos son absorbidos en el intestino y así pasan al torrente sanguíneo llegando al hígado, donde la utiliza para formar sus propias proteínas y se transforman unos aminoácidos en otros, (con excepción de los esenciales), pasando nuevamente al torrente circulatorio desde donde se redistribuyen hacia órganos y tejidos para formar cada una de las proteínas necesarias.  Una vez cubiertas todas las necesidades, el exceso de aminoácidos se destruye.

La parte que no es utilizada se elimina mayormente a través de la orina (90%) donde se encuentran algunos productos de deshecho como la urea, sales amoníacas y creatinina.  El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la orina en forma de sales de amonio; el amoníaco obtenido se combina con iones H⁺ formando amonio que se elimina combinado con aniones.  La excreción urinaria de sales de amonio consume H⁺, por lo que estas reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación del pH sanguíneo. 

La flora intestinal actúa sobre los grupos nitrogenados para elaborar el indol y escatol del olor desagradable característico de las heces fecales.  Como resultado de la degradación de proteínas, en la orina normal

También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.  Se recomiendan entre 40 y 60 gramos de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud recomienda un valor de 0.8 gramos por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.

3. Proteínas: requerimiento, estructura

Requerimiento nutricional

La cantidad de proteínas que requiere el organismo diariamente es un tema controvertido, pues depende de varios factores, entre ellos la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto.  Todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico.  El estado de salud del intestino o de los riñones, puede hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina.

Si la ingesta de proteínas es del tipo “incompletas”, las necesidades de requerimiento serán aún mayores.  Se recomiendan entre 40 y 60 gramos de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud recomienda un valor de 0.8 gramos por kilogramo de peso y día, que corresponde entre un 12 – 15% total del consumo total diario. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. 

Para comprender la estructura de las proteínas es frecuente clasificarlas en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente: 

1. Estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas, está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados a través de enlaces peptídicos.  Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal y la UIQPA indica que el orden de escritura siempre será desde el grupo alfa amino-terminal hasta el grupo omega carboxi-terminal.

 2. Estructura secundaria es el plegamiento regular que existe entre residuos de aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica, adoptando nuevas conformaciones tridimensionales debido a la formación de enlaces de hidrógeno entre los radicales laterales de aminoácidos cercanos en la cadena.

La estructura se estabiliza por los enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos amino y carboxilo del esqueleto polipeptídico de cadenas adyacentes.

Gracias a la capacidad de giro beta que tienen los aminoácidos a través de su enlace peptídico, la secuencia lineal se enrolla al rededor de un eje de simetría adoptando una disposición muy estable en forma de espiral, las hélices alfa y beta, se conectan entre sí por medio de los giros beta,  la hélice de colágeno que se encuentra en tendones y tejido conectivo particularmente rígida, así como las láminas beta o plegadas que adoptan una estructura en zigzag o acordeón asociandose entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno entre las distintas cadenas.

3. Estructura terciaria es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las proteínas globulares. La estructura terciaria posee cantidades variables de hélices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar. Se realiza de manera que los aminoácidos no polares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Pueden formarse dependiendo de las interacciones entre los grupos R, proteínas globulares o proteínas fibrosas. Las primeras forman una especie de ovillo, que le permite ser disuelto en agua. Las fibrosas tienen una forma más alargada, siendo insolubles en agua.

4. Estructura cuaternaria la proteína debe estar formada por más de una cadena polipeptídica (proteínas oligoméricas) y cada una de estas cadenas recibe el nombre de protómero o subunidad. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas; covalentes y no covalentes. 

Concluyendo: En la formación de las estructuras, las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. Una proteína recién sintetizada posee solamente estructura primaria, que se va enrollando parcialmente en regiones de forma regular dando lugar a la estructura secundaria, éstas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica denominada estructura terciaria para que sea plenamente funcional debe desplegarse correctamente en una forma tridimensional única y puede desplegarse por sí misma o bien gracias a la acción de otras proteínas para adoptar la forma cuaternaria, aunque no todas las proteínas la adquieren.

 

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.- La función de las proteínas depende de la conformación que tienen y viene determinada por la secuencia de aminoácidos.  

 Al organizarse una proteína se manifiesta de formas diferentes que presentan disposiciones características en determinadas condiciones fisiológicas, pero al cambiar el entorno fisiológico como temperatura, acidez, alcalinidad, presencia de alcohol o urea; pierden el tipo de conformación original, sus funciones  óptimas y sus propiedades físicas y químicas, las consecuencias inmediatas que ocurren son la disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación; la pérdida de todas sus funciones biológicas y la alteración de sus propiedades hidrodinámicas. Ejemplo de ello es al cocinar un huevo o al hervir la leche y dejarla enfriar cuando se forma la nata en ella.

El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos.  La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación.

Cuando el cambio de estructura llega a ser reversible, el proceso se llama renaturalización.  Un ejemplo de ello se puede observar en el tratamiento denominado hemodiálisis donde la sangre del paciente se pasa a través de una maquinaria externa (circuito de diálisis), a una membrana semipermeable de la máquina, con el fin de separar sales que el organismo enfermo ya no puede hacerlo, la máquina extrae cierta cantidad de sangre que debe cambiarse por el líquido de reposición, la máquina limpia entonces la sangre y ya limpia regresa al cuerpo vía el circuito.  Al dializar el exceso de sales, las subunidades separadas de la hemoglobina se han reasociado y la proteína se ha renaturalizado volviendo a ser plenamente activa para seguir trabajando en el organismo.

2. Proteínas: Aminoácidos

 FÓRMULAS  Y CÓDIGO DE TRES Y UNA LETRA EN AMINOÁCIDOS ESENCIALES

La estructura general de un aminoácido es anfótera y se establece por la presencia del carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y la cadena lateral que difiere en los Radicales específicos para cada aminoácido .

Después de la obtención el polímero de aminoácidos fabricado, debe sufrir una serie de modificaciones, tanto espontáneas como catalizadas para poder tomar su forma definitiva. Se le denomina conformación nativa.  Esta será la única forma en la que la proteína pueda realizar la función para la que ha sido diseñada.

Las proteínas son polímeros lineales formados por la condensación de veinte monómeros llamados aminoácidos mediante reacciones de condensación por deshidratación, como todas las polimerizaciones en la célula. Pueden estar compuestas sólo de aminoácidos (proteínas simples), o bien llevar unido algún grupo no proteico, llamado prostético, para dar numerosos tipos de proteínas conjugadas: nucleoproteínas con ácidos nucleicos (ribosoma, histonas), lipoproteínas con lípidos (LDL, HDL), fosfoproteínas con fósforo (caseína), metaloproteínas con átomos metálicos (citocromo oxidasa), glucoproteínas con oligosacáridos (γ-globulinas).

Aminoácidos esenciales.- Son aquellos que no fabrica el organismo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben ingerirse a través de los alimentos o de los suplementos.  Si dentro del organismo llegara a faltar uno solo de los aminoácido esenciales, no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido, concecuentemente aparecerán diferentes tipos de desnutrición en el organismo aunque su carencia permita el crecimiento de los seres vivos pero no así, el desarrollo del mismo.

Fórmulas de los ocho aminoácidos esenciales:

  


Fenilalanina (Phe F) Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de ánimo, recuperación y desarrollo de tejidos, sistema inmunológico y control del dolor.   El R adical del aminoácido es el grupo fenilo.

Metionina  (Met M) Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hígado residuos de procesos metabólicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depósito de grasas en arterias y en el hígado.  Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta donde el aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.  El R adical del aminoácido es el metil etil tioéter (recuerde que la nomenclatura tio es para compuestos con azufre) y si es tioeter, en vez de oxígeno del eter, contiene azufre.

Triptófano (Tri W)  Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia.  Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. El R adical del aminoácido es el Indol

Treonina (Tre T)  Es un componente importante del colágeno, esmalte dental y tejidos. También le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación de grasas en el hígado.  Junto con la con la L-Metionina y el ácido aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación. El R adical del aminoácido es el sec-hidroxietilo.

Leucina (Leu L)  Interviene con la formación y reparación del tejido muscular.  El R adical del aminoácido es el terbutilo.

Isoleucina (Ile I)  Las mismas propiedades que la Valina, pero también regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de hemoglobina.  Junto con la L-Leucina y la hormona del crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular. El R adical del aminoácido es el secbutilo.

Lisina  (Lis K) Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorción del calcio, formación de colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la síntesis de las proteínas. El R adical del aminoácido es la butilamina.

Valina  Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.  El R adical del aminoácido es el isopropilo.

Fenilalanina.- El R adical del aminoácido es el grupo fenilo.

Isoleucina.- El R adical del aminoácido es el secbutilo.

Leucina.-  El R adical del aminoácido es el terbutilo.

Lisina.- El R adical del aminoácido es la butilamina.

Metionina.- El R adical del aminoácido es el metil etil tioéter 

(recuerde que la nomenclatura tio es para compuestos con azufre) y si es tioéter, en vez del oxígeno del éter, contiene azufre.

Treonina.-  El R adical del aminoácido es el sec-hidroxietilo.

Triptófano.-  El R adical del aminoácido es el Indol.

Valina.-  El R adical del aminoácido es el isopropilo.

Aminoácidos naturales.- Son aquellos que sintetiza el organismo a partir de otros aminoácidos ya existentes. Algunas fuentes indican que son 12  y otras que son 14 aminoácidos

Acido aspártico.-  El R adical del aminoácido es el b carboxilo.

Ácido glutámico.- El R adical del aminoácido es  el g carboxilo.

Alanina.- El R adical del aminoácido es el metilo.

Arginina.-  El R adical del aminoácido es la Guanidina

Asparragina.- El R adical del aminoácido es la etilamida

Citrulina.-  Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

Cisteína.- El R adical del aminoácido es el metil-tirol.

Cistina.- unión de dos cisteínas a través de un puente disulfuro, es decir, es un diamino, diácido

Glicina.- El R adical del aminoácido es el hidrógeno.

Glutamina.- El R adical del aminoácido es la propilamida.

Histidina.- El R adical del aminoácido es Imidazol.

Prolina.- El R adical del aminoácido es la pirrodilina.

Serina.- El R adical del aminoácido es el hidroximetilo

Tirosina.- El R adical del aminoácido es el fenol

Un dato interesante es que en una bacteria se pueden encontrar más de 1,000 proteínas diferentes, mientras que en el ser humano existen aproximadamente 10,000.